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Estrutura de uma ATP sintetase bacteriana. PDB:ID 6N2Y

Biologia

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Sobre o objeto 3D Estrutura de uma ATP sintetase bacteriana. PDB:ID 6N2Y

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Estrutura de uma ATP sintetase bacteriana. PDB:ID 6N2Y foi projetado para Impressora 3D. Estrutura de uma ATP sintase bacteriana. PDB:ID 6N2YModelo de comparacao para emparelhar com ATP Sintetase ArqueanaUse os dois modelos para explorar as estruturas do tipo A/V (arqueana, vacuolar) e do tipo F (bacteriana, mitocondrial).Essa estrutura molecular 3D foi derivada dos dados originais depositados no Banco de Dados de Proteinas (PDB):6N2YATP sintase classe 1 de Bacillus PS3• DOI: 10.2210/pdb6N2Y/pdb• EMDataResource: EMD-9333• Classificacao: HIDROLASE• Organismo(s): Bacillus sp. (cepa PS3)• Sistema de Expressao: Escherichia coli• Depositado: 2018-11-14 Lancado: 2019-02-20 • Autor(es) do Deposito: Guo, H., Rubinstein, J.L.• Organizacao(oes) Financiadora(s): Institutos Canadenses de Pesquisa em Saude; Sociedade Japonesa para a Promocao da Ciencia Visao Geral dos Dados Experimentais• Metodo: MICROSCOPIA ELETRONICA• Resolucao: 3 Å• Estado de Agregacao: PARTICULA • Metodo de Reconstrucao: PARTICULA UNICA Estrutura de uma ATP sintase bacteriana.Guo, H., Suzuki, T., Rubinstein, J.L.(2019) Elife 8: --• PubMed: 30724163• DOI: 10.7554/eLife.43128• Citacao Primaria de Estruturas Relacionadas: 6N30, 6N2Z, 6N2D Resumo do PubMed:  As ATP sintases produzem ATP a partir de ADP e fosfato inorganico com energia de uma forca motriz de protons transmembranar. As ATP sintases bacterianas foram estudadas extensivamente porque sao a forma mais simples da enzima e pela relativa facilidade de manipulacao genetica desses complexos. Nos exprimimos a ATP sintase de Bacillus PS3 em Escherichia coli, purificamos e a imagemos por crio-ME, permitindo-nos construir modelos atomicos do complexo em tres estados rotacionais. A posicao da subunidade ε mostra como ela e capaz de inibir a hidrolise de ATP enquanto permite a sintese de ATP. A arquitetura da regiao da membrana mostra como a simples ATP sintase bacteriana e capaz de realizar as mesmas funcoes centrais que o equivalente, mas mais complicado, complexo mitocondrial. As estruturas revelam o caminho da translocacao de protons transmembrana e fornecem um modelo para entenderdecadas de analises bioquimicas interrogando os papeis de residuos especificos na enzima.  Afiliacao Organizacional: Departamento de Biofisica Medica, Universidade de Toronto, Toronto, Canada., Departamento de Biosciencias Moleculares, Universidade Kyoto-Sangyo, Kyoto, Japao., Instituto de Pesquisa do Hospital para Criancas Doentes, Toronto, Canada., Laboratorio de Quimica e Ciencia da Vida, Instituto de Pesquisa Inovadora, Instituto de Tecnologia de Toquio, Yokohama, Japao., Departamento de Bioquimica, Universidade de Toronto, Toronto, Canada  

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